抗體的結構

一、基本結構：可變區和恒定區

在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，最多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ~ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment，FC），糖結合在FC 上。

1.可變區

抗體小叉與小叉之間在結構上的主要差異是位于齒端的可變區——這些可變區決定著抗體的抗原特異性。H鏈可變區約含118個氨基酸殘基和L鏈可變區約含108~111個氨基酸殘基。可變區是抗體結合抗原的位置，其氨基酸的組成和排列決定抗體的抗原結合特異性。

可變區存在一些氨基酸能夠高頻變化組合的區域，這些區域稱為超變區(hypervariable region，HVR)，超變區又稱為互補決定區（complementarity-determining region, CDR），超變區決定了抗體的du特型（抗du特型抗體表達）。可變區中非HVR部位的氨基酸組成和排列相對比較保守，稱為骨架區（framework region，FR區）。

VL中的CDR有三個，通常分別位于第24~34，89~97位氨基酸殘基，其中CDR3超變程度更高，抗體的特異性和親和力成熟主要涉及到該區域的改造。

2.恒定區

抗體小叉的柄部由一系列氨基酸序列基本不變的區域組成——我們稱之為恒定區。恒定區可以與細胞表面受體或補體系統蛋白相互作用，從而觸發宿主效應功能（effector function)，比如裂解入侵細胞或吞噬外來病原。

抗體恒定區域位于H鏈靠近C端的3/4或4/5(約從119位氨基酸至C末端) 和L鏈靠近C端的1/2(約含105個氨基酸殘基)區域。抗體重鏈恒定區分為CH1，CH2和CH3，其中CH3區域涉及到細胞膜表面受體結合，CH2涉及補體激活途徑，是補體結合位點。簡單來說，叉齒負責識別抗原，而叉柄則幫助宿主決定如何處置抗原。

二、輔助成分：不是所有的抗體都有的結構

（1）J鏈（Joining chain）：一條多肽鏈，富含半胱氨酸，由漿細胞合成。能將Ig單體連接為二聚體或多聚體，并與抗體的體內運轉有關。

（2）分泌片（Secretory protein）：由黏膜上皮細胞合成和分泌，以非共價形式結合到二聚體上，形成分泌型IgA（SIgA），然后被分泌到黏膜表面。能抵抗蛋白水解酶消化，如IgA。

（文中拼音為平臺受限詞，請見諒）

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